Sikérfehérjék C-terminális aminosavainak vizsgálata III. a gliadin C-terminális aminosavainak meghatározása karboxipeptidázos eljárással /
Die Verfasser bauten im Laufe ihrer Untersuchungen über C-terminale Aminosäuren von Klebereiweisstoffen die alkohollöslichen Eiweiss-stoffe mit Carboxipeptidase ab. Die aus Weizenmehl BL 112 bereitete alkohollösliche Klebereiweissfraktion wurde 8 Stunden lang der Wirkung des Enzyms ausgesetzt und di...
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| Szerzők: | |
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| Dokumentumtípus: | Cikk |
| Megjelent: |
Lapkiadó Vállalat
Budapest
1970
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| Sorozat: | Élelmiszervizsgálati közlemények
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| Kulcsszavak: | Élelmiszervizsgálat - analitikai kémia - módszer, Élelmiszerkémia - módszer |
| Tárgyszavak: | |
| Online Access: | http://acta.bibl.u-szeged.hu/81382 |
| Tartalmi kivonat: | Die Verfasser bauten im Laufe ihrer Untersuchungen über C-terminale Aminosäuren von Klebereiweisstoffen die alkohollöslichen Eiweiss-stoffe mit Carboxipeptidase ab. Die aus Weizenmehl BL 112 bereitete alkohollösliche Klebereiweissfraktion wurde 8 Stunden lang der Wirkung des Enzyms ausgesetzt und die freigewordenen Aminosäuren zu DNF-Derivaten umgesetzt. Die entstandenen Produkte wurden chromatographisch identifiziert. Im Laufe der Abbauung mit Carboxipeptidase konnten dünnschichtchromatographisch 8 C-terminale Aminosäuren nachgewiesen werden (Serin, Glycin, Threonin, Alanin, Phenylalanin, Tyrosin, Valin und Leucin). In the course of the investigation of the C-terminal aminoacids of gluten proteins, proteins soluble in ethanol were degraded by carboxypeptidase. The ethanol-soluble protein fraction of gluten prepared from wheat flour of type BL 112 has been subjected to enzymatic decomposition for 8 hours, and the liberated aminoacids converted into dinitrophenyl derivatives. The formed products were identified by chromatography. In the course of the decomposition by carboxypeptidase, eight C-terminal aminoacids (serine, glycine, threonine, alanine, phenylalanine, tyrosine, valine and leucine) were detected by thin layer chromatography. La décomposition ä la carboxypeptidase des protéines solubles en alcool a été effectuée afin d’étudier les aminoacides C-terminaux des protéines du gluten. On a hydrolysée la fraction soluble en alcool de la protéine du gluten préparée de la faríné de froment BL 112 par voie enzymatique pendant 8 heures. Ensuite on a transformé les aminoacides libérés en dérivés DNP. Les produits formé ont été identifiés par Chromatographie. Lors de la décomposition ä la carboxypeptidase on a décelé par Chromatographie en couches minces 8 aminoacides C-terminaux (sérine, glycine, thréonine, alanine, phénylalanine, tyrosine, valine et leucine). |
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| Terjedelem/Fizikai jellemzők: | 281-285 |