Sculpting the beta-peptide foldamer H12 helix via a designed side-chain shape
The long-range side-chain repulsion between the (1R, 2R, 3R, 5R)-2- amino-6,6-dimethyl-bicyclo[3.1.1]-heptane-3-carboxylic acid (trans-ABHC) residues stabilize the H12 helix in beta-peptide oligomers.
Elmentve itt :
Szerzők: |
Hetényi Anasztázia Szakonyi Zsolt Mándity István M. Szolnoki Éva Tünde Tóth Gábor Martinek Tamás A. Fülöp Ferenc |
---|---|
Dokumentumtípus: | Cikk |
Megjelent: |
Royal Society of Chemistry
2009
|
Sorozat: | CHEMICAL COMMUNICATIONS
|
doi: | 10.1039/b812114a |
mtmt: | 1155933 |
Online Access: | http://publicatio.bibl.u-szeged.hu/7557 |
Hasonló tételek
-
Tailoring β-peptide foldamers by backbone stereochemistry and side-chain topology
Szerző: Mándity Istvan
Megjelent: (2011) -
Chain-length-dependent helical motifs and self-association of beta-peptides with constrained side chains
Szerző: Hetényi Anasztázia, et al.
Megjelent: (2005) -
Self-association-driven transition of the beta-peptidic H12 helix to the H18 helix
Szerző: Szolnoki Éva Tünde, et al.
Megjelent: (2012) -
Peptidic foldamers ramping up diversity /
Szerző: Martinek Tamás, et al.
Megjelent: (2012) -
Design of Peptidic Foldamer Helices A Stereochemical Patterning Approach /
Szerző: Mándity István M., et al.
Megjelent: (2009)