Fine tuning of the catalytic activity of colicin E7 nuclease domain by systematic N-terminal mutations
The nuclease domain of colicin E7 (NColE7) promotes the nonspecific cleavage of nucleic acids at its C-terminal HNH motif. Interestingly, the deletion of four N-terminal residues (446-449 NColE7=KRNK) resulted in complete loss of the enzyme activity. R447A mutation was reported to decrease the nucle...
Elmentve itt :
Szerzők: |
Németh Eszter Körtvélyesi Tamás Thulstrup Peter W. Christensen Hans E.M Kožíšek Milan Nagata Kyosuke Czene Anikó Gyurcsik Béla |
---|---|
Dokumentumtípus: | Cikk |
Megjelent: |
2014
|
Sorozat: | PROTEIN SCIENCE
23 No. 8 |
doi: | 10.1002/pro.2497 |
mtmt: | 2727141 |
Online Access: | http://publicatio.bibl.u-szeged.hu/18464 |
Hasonló tételek
-
Nuclease domaine of colicin E7 under heavy metal
Szerző: Nafaee Zeyad H., et al.
Megjelent: (2023) -
A new insight into the zinc-dependent DNA-cleavage by the colicin E7 nuclease A crystallographic and computational study /
Szerző: Czene Anikó, et al.
Megjelent: (2014) -
Redesign of the colicin E7 nuclease domain into a controlled and specific artificial enzyme
Szerző: Németh Eszter
Megjelent: (2014) -
Substrate binding activates the designed triple mutant of the colicin E7 metallonuclease
Szerző: Németh Eszter, et al.
Megjelent: (2014) -
Design of a colicin E7 based chimeric zinc-finger nuclease
Szerző: Németh Eszter, et al.
Megjelent: (2014)