Short oligopeptides with three cysteine residues as models of sulphur-rich Cu( i )- and Hg( ii )-binding sites in proteins
Elmentve itt :
Szerzők: |
Mesterházy Edit Lebrun Colette Crouzy Serge Jancsó Attila Delangle Pascale |
---|---|
Dokumentumtípus: | Cikk |
Megjelent: |
2018
|
Sorozat: | METALLOMICS
10 No. 9 |
doi: | 10.1039/C8MT00113H |
mtmt: | 30307321 |
Online Access: | http://publicatio.bibl.u-szeged.hu/16374 |
Hasonló tételek
-
A Constrained Tetrapeptide as a Model of Cu(I) Binding Sites Involving Cu4S6 Clusters in Proteins
Szerző: Mesterházy Edit, et al.
Megjelent: (2018) -
Oligopeptide models of the metal binding loop of the bacterial copper efflux regulator protein CueR as potential Cu(I) chelators
Szerző: Mesterházy Edit, et al.
Megjelent: (2018) -
Tristhiolato Pseudopeptides Bind Arsenic(III) in an AsS 3 Coordination Environment Imitating Metalloid Binding Sites in Proteins
Szerző: Szekeres Levente I., et al.
Megjelent: (2023) -
C‐terminal Cysteines of CueR Act as Auxiliary Metal Site Ligands upon Hg II Binding—A Mechanism To Prevent Transcriptional Activation by Divalent Metal Ions?
Szerző: Balogh Ria Katalin, et al.
Megjelent: (2019) -
Egy As(III)-regulátor fehérje félfémkötő oligopeptid fragmensének kölcsönhatása arzénessavval és Hg(II)-ionokkal
Szerző: Sajdik Kadosa
Megjelent: (2021)