Building β-peptide H10/12 foldamer helices with six-membered cyclic side-chains fine-tuning of folding and self-assembly /
The ability of the beta-peptidic H10/12 helix to tolerate side-chains containing six-membered alicyclic rings was studied. cis-2-Aminocyclohex-3-ene carboxylic acid (cis-ACHEC) res dues afforded H10/12 helix formation with alternating backbone configuration. Conformational polymorphism was observed...
Elmentve itt :
Szerzők: |
Mándity István M. Fülöp Lívia Vass Elemér Tóth Gábor Martinek Tamás A. Fülöp Ferenc |
---|---|
Dokumentumtípus: | Cikk |
Megjelent: |
American Chemical Society
2010
|
Sorozat: | ORGANIC LETTERS
12 No. 23 |
doi: | 10.1021/ol102494m |
mtmt: | 1412123 |
Online Access: | http://publicatio.bibl.u-szeged.hu/11877 |
Hasonló tételek
-
Tailoring β-peptide foldamers by backbone stereochemistry and side-chain topology
Szerző: Mándity Istvan
Megjelent: (2011) -
Design of Peptidic Foldamer Helices A Stereochemical Patterning Approach /
Szerző: Mándity István M., et al.
Megjelent: (2009) -
β-Peptide foldamer helices with tailored diameters
Szerző: Szolnoki Éva
Megjelent: (2018) -
Chain-length-dependent helical motifs and self-association of beta-peptides with constrained side chains
Szerző: Hetényi Anasztázia, et al.
Megjelent: (2005) -
Peptidic foldamers ramping up diversity /
Szerző: Martinek Tamás, et al.
Megjelent: (2012)