Takarmányok és élelmiszerek cisztintartalmának meghatározása cisztein formában a redukció mint a cisztinmeghatározás hibaforrása /
A merkapto-etán-szulfonsavval (MES —OH) végzett fehérjehidrolíziskor a cisztintartalmat nem lehet meghatározni a cisztin ciszteinné történő redukciója és a cisztein és a MES —OH szulfhidril csoportja között feltételezhetően létrejövő tioéter kötés miatt. A MES —OH hatására keletkezett cisztein az io...
Elmentve itt :
| Szerzők: | |
|---|---|
| Dokumentumtípus: | Cikk |
| Megjelent: |
Pallas Lap- és Könyvkiadó Vállalat
Budapest
1986
|
| Sorozat: | Élelmiszervizsgálati közlemények
32 No. 4 |
| Kulcsszavak: | Élelmiszervizsgálat - analitikai kémia - módszer, Élelmiszerkémia - módszer |
| Tárgyszavak: | |
| Online Access: | http://acta.bibl.u-szeged.hu/80231 |
| Tartalmi kivonat: | A merkapto-etán-szulfonsavval (MES —OH) végzett fehérjehidrolíziskor a cisztintartalmat nem lehet meghatározni a cisztin ciszteinné történő redukciója és a cisztein és a MES —OH szulfhidril csoportja között feltételezhetően létrejövő tioéter kötés miatt. A MES —OH hatására keletkezett cisztein az ioncserés oszlop kromatográfiás meghatározáskor a prolin helyén jelenik meg a kromatogramon és különösen magas cisztintartalmú fehérjék esetében ez az összemosódás a prolin vizsgálati eredményeit meghamisítja. A szerzők által kidolgozott módszerrel a ciszteint és a prolint el lehet választani egymástól, de ezzel egyidőben romlik a glicin és az alanin elválása és a prolin és a glutaminsava gyakorlatilag összemosódik. A fenti metodikai nehézségek miatt a szerzők nem javasolják a cisztin meghatározására a MES-OH-as hidrolízist. In the protein hydrolysis performed with mercaptoethanesulfonic acid (MES — OH) the cystine content can not be determined because of the reduction of cystine into cysteine and the thioether link presumably formed between the cysteine and the sulfhydril group of M E S -O H . In the ionic exchange chromathographic determination the cysteine formed by the effect of M E S -O H appears on the chromatogram in the place of proline, and this overlapping causes error in the proline content, especially in case of proteins with high cystine content. Using the method worked out by the authors cysteine and proline can be separated, but in the same time the separation of glycine and alanine worsens and proline and glutamic acid become unseparable. Owing to the methodical problems mentioned above, the hydrolysis with M E S -O H is not recommended by the authors for the determination of cystine. Bei der Eiweißhydrolyse mit Merkaptoethansulphonsäure (M ES -O H ) kann der Cystingehalt wegen der Reduktion des Cystin zu Cystein und wegen vermutlichen Entstehen einer Thioäther-Bindung zwischen Cystein und der SulphydrylGruppe von MES —OH nicht bestimmt werden. Das durch MES —OH entstehende Cystein erscheint bei der Ionenaustauscher-Säulenchromatographie auf der Stelle von Prolin, und diese Vermischung verfälscht die Untersuchungsergebnisse für Prolin insbesondere bei Eiweißprodukten mit hohem Cystingehalt. Mit der von Verfassern ausgearbeiteten Methode können Cytein und Prolin voneinander getrennt werden, aber damit gleichzeitig wird die Trennung von Glycin und Alanin schlechter sowie Prolin und Glutaminsäure werden praktisch vermischt. Wegen dieser methodischen Schwierigkeiten wird die Hydrolyse mit MES — OH für die Bestimmung von Cystin nicht empfohlen. |
|---|---|
| Terjedelem/Fizikai jellemzők: | 224-233 |
| ISSN: | 0422-9576 |